%0 Journal Article
%T 大肠杆菌P4FliC蛋白结构分析及同源建模
%A 李任峰
%A 田香勤
%A 何启盖
%A 胡建和
%A 赵坤
%A 李学斌
%A 王三虎
%J 生物技术通报
%P 143-148
%D 2010
%X 为了进一步认识大肠杆菌鞭毛蛋白(EscherichiacoliFliC)的结构及功能,深入研究细菌鞭毛的生物学特性,采用生物信息学方法,对组成EscherichiacoliP4FliC蛋白质的理化性质、二级结构及三级结构等进行生物信息学分析,并在三级结构的基础上进行同源建模。理化性质分析结果表明,E.coliP4FliC蛋白为酸性结构蛋白,与沙门氏菌鞭毛蛋白性质较为接近,二级结构以α-螺旋和随机卷曲为主要构件,其空间结构与Salmonellatyphimurium的3a5xA蛋白相似性较高,以此为模板成功构建了可靠的三维结构分子模型。FliC蛋白为多种细菌的鞭毛蛋白,与细菌的运动功能关系密切,本研究为深入研究细菌的运动机制及致病机理奠定基础。
%K 大肠杆菌
%K 鞭毛蛋白
%K 同源建模
%U http://biotech.caas.cn/CN/abstract/abstract5737.shtml