%0 Journal Article
%T 重组抗菌肽CecropinP1在毕赤酵母X-33中的表达以及纯化后的生物活性分析
%A 唐丽云
%A 郭春和
%A 郑红玉
%A 项林盛
%A 刘德辉
%A 黄毓茂
%A 焦茂兴
%J 华南农业大学学报
%P 569-573
%D 2013
%R 10.7671/j.issn.1001-411X.2013.04.022
%X 为了在毕赤酵母Pichiapastoris表达系统中表达猪源CecropinP1并分析其生物活性，根据CecropinP1的氨基酸序列和毕赤酵母的密码子偏嗜性设计引物，通过SOEing法合成全基因片段载入到PpicZαA质粒中，酶切线性化重组质粒PpicZαA-cecropinP1后电穿孔导入毕赤酵母X-33中进行整合，经Zection筛选和PCR检测获得高拷贝的转化子.发酵表达后将表达产物经加热预处理和SephadexG-25层析及冻干浓缩后，Tricine-SDS-PAGE显示明亮单一条带.采用琼脂扩散法对纯化后的抗菌肽的热稳定性、酸碱稳定性、耐胰酶和胃蛋白酶稳定性进行了生物活性分析，结果表明CecropinP1具有较强的热稳定性、酸稳定性及胃蛋白酶稳定性，但是在碱性环境下和胰酶作用下抑菌活性明显下降.
%K 抗菌肽
%K 表达
%K 纯化
%K 生物活性
%U http://xuebao.scau.edu.cn/zr/ch/reader/view_abstract.aspx?file_no=201304022&flag=1