%0 Journal Article
%T 重组粘质沙雷氏菌几丁质酶C的纯化及酶学性质
%A 刘嘉
%A 贺淹才
%A 施腾鑫
%A 李梓君
%A 王珍珠
%J 华侨大学学报(自然科学版)
%P 552-556
%D 2010
%R 10.11830/ISSN.1000-5013.2010.05.0552
%X 为从已构建的重组大肠杆菌pET-22b-chiC获得高纯的几丁质酶C,通过降低培养温度,提高粘质沙雷氏菌几丁质酶C的可溶性表达.表达产物经镍柱亲和层析(IMAC)和Phenyl-Sepharose疏水层析(HIC)分离纯化后,得到电泳纯的几丁质酶.酶学性质研究表明,纯化的几丁质酶C为单体蛋白,相对分子质量为51.8ku;最适pH值为5.0,最适温度为55℃,在55℃的条件下保温4h后仍有90%以上的酶活力.研究结果还表明,Cu2+,Hg2+,Co2+,Mg2+对酶活力均有明显抑制作用,而Fe2+,Zn2+,Sn2+,Ba2+对酶活力有一定促进作用,Mn2+对酶活力明显促进作用.
%K 粘质沙雷氏菌
%K 重组
%K 几丁质酶C
%K 分离纯化
%K 酶学性质
%U http://www.hdxb.hqu.edu.cn/oa/DArticle.aspx?type=view&id=201005017