%0 Journal Article
%T 重组大鼠细胞球蛋白的制备、纯化与活性
%A 张亭亭
%A 李招发
%A 许瑞安
%J 华侨大学学报(自然科学版)
%D 2009
%R 10.11830/ISSN.1000-5013.2009.06.0668
%X 通过聚合酶链式反应(PCR)克隆鼠源细胞球蛋白(Cytoglobin,CYGB)基因,构建原核表达载体pET22b-Cygb,转入E.coliBL21(DE3)经乳糖诱导表达CYGB,发现CYGB主要以可溶形式存在,其表达量占可溶性总蛋白的35%以上.通过DEAE阴离子交换柱层析和Sephacryl S-100凝胶过滤层析,CYGB纯度可超过95%.重组表达的可溶性CYGB不但具有过氧化物酶活性,其活性为(3.23±0.12)mkat.(g.min)-1,还能保护胎鼠原代皮肤成纤维细胞减轻氧化应激损伤(H2O2模型).
%K 重组细胞球蛋白
%K 高效可溶表达
%K 分离纯化
%K 鉴定
%K 活性检测
%U http://www.hdxb.hqu.edu.cn/oa/DArticle.aspx?type=view&id=200906016