%0 Journal Article
%T 类泛素蛋白FAT10共价结合底物蛋白质的活性分析
%A 于欣
%A 王英明
%A 吴燕华
%A 金成学
%A 穆颖
%A 乔守怡
%J 复旦学报(医学版)
%P 569-574
%D 2012
%R 10.3969/j.issn.16728467.2012.06.004
%X 目的探讨类泛素蛋白FAT10的C末端双甘氨酸基团及双泛素结构域结合修饰底物蛋白质的活性。方法分别将野生型全长FAT10,C末端双甘氨酸的缺失突变体FAT10ΔGG,分别包含N端、C端泛素结构域的截断突变体FAT10N和FAT10C构建到真核表达载体中,转染HEK293T细胞,并使用26S蛋白酶体抑制剂MG132处理细胞。利用Westernblot方法检测野生型FAT10及其突变体结合底物蛋白质的活性。结果与野生型FAT10的蛋白质底物结合能力相比,FAT10ΔGG、FAT10N、FAT10C与底物蛋白质结合能力均显著下降。蛋白酶体抑制剂MG132能够促进FAT10及其突变体的底物结合活性。结论FAT10的C末端双甘氨酸基团及双泛素结构域都是FAT10与底物共价结合所需的活性基团,被FAT10标记后的底物蛋白质通过26S蛋白酶体途径降解。
%K 类泛素蛋白
%K FAT10
%K 泛素结构域
%U http://jms.fudan.edu.cn/CN/abstract/abstract725.shtml