%0 Journal Article
%T Kitasatosporasp.MY5-36中e-聚赖氨酸降解酶的纯化及酶学性质
%A 冯小海
%A 徐晓滢
%A 姚忠
%A 徐虹
%J 过程工程学报
%D 2007
%X 对Kitasatosporasp.MY5-36中e-聚赖氨酸降解酶(PLD酶)进行了纯化和酶学性质研究.通过DEAE-Sepharose,Source15Q,MonoQ三步阴离子交换层析从细胞中得到纯酶，收率达40.7%，纯化倍数为500倍.经SDS-PAGE电泳、凝胶过滤层析检测PLD酶由2个同聚亚基组成，亚基和全酶相对分子量分别为43.6和87.0kDa.PLD酶的最适反应温度为30℃，最适pH值为7.0,20~40℃保存时酶活力稳定，50~60℃保存时酶活力迅速下降，最大反应速率Vmax=0.112mmol/(L×min),米氏常数Km=0.216mmol/L.PLD酶是一种金属酶，能够被Co2+激活、被Ca2+抑制.
%K e-聚赖氨酸降解酶(PLD酶)
%K 阴离子交换层析
%K 酶学性质
%U http://www.jproeng.com/qikan/Cpaper/zhaiyao.asp?bsid=677