%0 Journal Article
%T 免疫亲和质谱法研究β2-微球蛋白抗原表位
%A 万翠红
%A 黎
%A 根
%A 刘志强
%A 刘淑莹
%J 化学学报
%P 1572-1576
%D 2008
%X 采用免疫亲和分离与质谱分析相结合的方法,对β2-微球蛋白抗原表位进行了系统研究.完整的抗原分子和已固定在载体(CNBr-activatedSepharosebeads)上的单克隆抗体发生免疫亲和反应后,用EndoproteinaseGlu-C,Trypsin,AminopeptidaseM和carboxypeptidaseY四种不同的蛋白酶依次酶解抗原分子,并采用基质辅助激光解析电离飞行时间质谱(MALDI-TOF-MS)技术对与抗体连接受保护而未发生水解的肽段进行了研究.结果表明β2-微球蛋白抗原表位位于整个蛋白分子氨基酸序列的61～67位,即为SFYLLYY.通过合成肽段的分析,证明了SFYLLYY即为抗原表位,与亲和质谱方法分析结果一致.
%K β2-微球蛋白
%K 抗原表位
%K 免疫亲和
%K 质谱
%U http://sioc-journal.cn/CN/abstract/abstract337047.shtml