%0 Journal Article
%T 谷氨酰胺结合蛋白的分子动力学模拟和自由能计算
%A 胡建平
%A 孙庭广
%A 陈慰祖
%A 王存新
%J 化学学报
%P 2079-2085
%D 2006
%X 谷氨酰胺结合蛋白(Glutamine-bindingprotein,GlnBp)是大肠杆菌透性酶系统中一个细胞外液底物专一性结合蛋白,对于细胞外液中谷氨酰胺(Gln)的运输和传递至关重要.本文运用分子动力学(Moleculardynamics,MD)模拟采样,考察了GlnBp关键残基与底物Gln之间的相互作用和GlnBp两条铰链的功能差别;并采用MM-PBSA方法计算了GlnBp与底物Gln的结合自由能.结果表明Ph13,Phe50,Thr118和Ile69与底物Gln的范德华相互作用和Arg75,Thr70,Asp157,Gly68,Lys115,Ala67,His156与底物Gln的静电相互作用是结合Gln的主要推动力;复合物的铰链区85～89柔性大,对构象开合提供了结构基础;而铰链区181～185柔性小,其作用更多是在功能上把底物Gln限制在口袋中;自由能预测值与实验值吻合.本研究很好地解释了GlnBp结构与功能的关系,为进一步了解GlnBp的开合及转运Gln的机制提供了重要的结构信息.
%K GlnBp
%K 开合运动
%K 分子动力学
%K MM-PBSA
%K 结合自由能
%U http://sioc-journal.cn/CN/abstract/abstract335087.shtml