%0 Journal Article
%T 黄孢原毛平革菌过氧化物酶的分离、纯化和酶学特性研究
%J 农业环境科学学报
%D 2007
%X 从木质素降解菌Phanerochaetechrysosporium中纯化出两种木质素降解酶:木质素过氧化物酶(LiP)和锰依赖过氧化物酶(MnP)。经测定LiP和MnP的分子量分别为37kD和40kD,最适作用温度均是37℃;保温2h,LiP的半失活温度为40℃,MnP为45℃;LiP最适作用pH2.8,稳定pH2.2～5.2;MnP最适作用pH4.6,稳定pH4.0～7.0。Fe2+对LiP和MnP均表现出促进作用,Na+、K+、Ca2+、Mg2+、Zn2+、Fe3+、Ag+、Co2+、NH4+对LiP有促进作用,对MnP则表现出抑制作用。与此相反,Mn2+对MnP酶活的高效促进作用,对LiP表现出了轻度的抑制作用,这也体现出了MnP对Mn2+的依赖性。Cu2+对LiP活性无影响,而对MnP有强烈的抑制作用。Fe3+对两者活性的抑制都达到了90%。
%K 木质素过氧化物酶
%K 锰依赖过氧化物酶
%K 黄孢原毛平革菌
%K 酶的纯化
%K 酶学特性
%U http://www.aes.org.cn/nyhjkxxb/ch/reader/view_abstract.aspx?file_no=10033&flag=1