%0 Journal Article
%T 牙鲆孵化酶的分离纯化及其部分生物化学性质研究
%A 史振平
%A 樊廷俊
%A 丛日山
%A 汤志宏
%A 汪小锋
%A 付永锋
%J 海洋科学
%P 44-50
%D 2008
%X 利用凝胶过滤柱层析和阴离子交换柱层析技术,从牙鲆(Paralichthysolivaceus)胚胎孵化液中分离纯化出了大小约为34.8ku的牙鲆孵化酶。该酶卵膜裂解的最适反应温度为35℃,最适pH为7.0;对底物酪蛋白的米氏常数Km值为1.53mmol/L。该酶对丝氨酸蛋白酶和胰蛋白酶的特异性抑制剂非常敏感,而对其他蛋白酶抑制剂不敏感,表明该酶极可能是一种丝氨酸蛋白酶类型的胰蛋白酶。此外,该酶可浓度依赖性地被EDTA所抑制,被Cu2+所强烈抑制,被Ca2+和Mg2+所激活,对Zn2+则不敏感,表明该酶很可能是一种金属蛋白酶。
%K 牙鲆(Paralichthys
%K olivaceus)
%K 孵化酶
%K 卵膜裂解活性
%K 丝氨酸蛋白酶
%K 金属蛋白酶
%U http://www.marinejournal.cn/hykx/ch/reader/view_abstract.aspx?file_no=20081109&flag=1