%0 Journal Article
%T B链氨端去三肽(B1-B3)猪胰岛素的初步晶体学研究
%A 金榕生
%A 万柱礼
%A 梁栋材
%J 科学通报
%P 194-196
%D 1997
%X 晶体结构的研究表明,三方二锌猪胰岛素分子的B链N端肽段呈一种伸展结构,并相当程度地露于分子的表面,运动性较大。随着周围溶液环境的改变,如在四锌胰岛素中所表现的那样,其取向可做较大幅度的改变,其中分子Ⅱ中的Bl-B8残基由原来的伸展变为α-螺旋,由于B链N端肽段的一级序列,尤其是其中的B1-B3残基,在不同种属中的变化较大,一段时间以来,占主导的看法是认为它与分子的免疫活性相关,而与其生物活性关系不大。Des-PheBl-Ins的研究结果支持了这一观点,它几乎保留了天然胰岛素的全部生物活性,同时免疫活性明显下降。但是,随着研究的继续深入,有关Des-(Phe-Val)Bl-2-pigIns,Des-(Phe-ValAsh)Bl-3-pigIns,Des-(Phe-Val-Asn-Gln)B1-4-humanIns,Des-(Phe-Val-Asn-Gln-His)B1-5-humanIns等的研究表明,这系列衍生物的生物活性随着N端氨基酸的逐步减少而明显下降。因此,人们越来越认为B链N端残基可能直接参与和胰岛素受体的相互作用。
%K Des-(Phe-Val-Asn)B1-3-Ins
%K 晶体生长
%K X-射线衍射
%U http://csb.scichina.com:8080/CN/abstract/abstract365049.shtml