%0 Journal Article
%T 稳态一维和瞬态二维红外光谱揭示淀粉样β蛋白质片段的多态混存聚集过程
%A 郭扬眉
%A 杨帆
%A 王建平
%J 科学通报
%P 2707-2710
%D 2013
%R 10.1360/972013-531
%X 利用傅立叶红外(FTIR)和飞秒二维红外(2DIR)光谱手段,以位于肽链骨架上的酰胺-I带为结构探针,跟踪研究了淀粉样β体1~25氨基酸残基片段(Aβ1~25)在酸性条件下的聚集过程.通过对其在不同聚集阶段的多肽构象及聚集结构动力学的考察,发现在此条件下Aβ1~25片段聚集过程中存在不同聚集程度的聚集体,也存在一定量的无规则卷曲.聚集的初态和终态具有可测量的IR光谱指纹,特别是2DIR光谱指纹,从对角峰的非均匀和均匀展宽贡献、节线取向、非对角峰的布局等方面都能表现出来.讨论了聚集体中酰胺单元之间、多肽质骨架之间及其和溶剂分子之间的动态相互作用.
%K 蛋白质聚集
%K 二维红外光谱
%K 淀粉样纤维
%U http://csb.scichina.com:8080/CN/abstract/abstract511675.shtml