%0 Journal Article
%T 位于大鼠肌乳酸脱氢酶(LDHA)N端结构中的点突变对其四体稳定性的影响
%A 袁翀
%A 胡红雨
%A 许根俊
%J 中国科学 生命科学
%P 327-334
%D 2001
%X 乳酸脱氢酶(LDH)为典型的相同亚基的四聚体蛋白,其N端结构十分特殊,包含着一个α螺旋和一个β结构,它们对于LDH四级结构的形成起着十分重要的作用.为了进一步研究N端结构中的特殊残基对其四体形成的影响,构建了Leu3Pro(L3P)和Ile8Glu(I8E)两个突变体.在同野生型LDH(WT)稳定性实验的比较中发现,两个突变体的四级结构稳定性均有不同程度的降低：野生型酶在0.6~0.8mol/LGdmCl中解离为二体;L3P在天然态时虽是四体的形式,但在0.3mol/LGdmCl中已解离成二体;而I8E在天然态时主要以二体的形式存在,并且其KM升高,kcat降低,且可以被Na2SO4激活.上述结果充分证明了N端结构,特别是在β结构中引入一个负电荷,能够显著影响亚基的相互作用,影响四级结构的稳定性.
%K N末端残基
%K 分子筛
%K 四级结构稳定性
%K 变性实验
%K 点突变
%K 乳酸脱氢酶
%U http://life.scichina.com:8082/sciC/CN/abstract/abstract402049.shtml