%0 Journal Article
%T 鉴定HIV-1包膜蛋白gp41的近膜端外部区与其N端三聚体结构域之间的相互作用:病毒融合相关的潜在机制
%A 李菁
%A 陆路
%A 吴凡
%A 陈曦
%A 牛犇
%A 姜世勃
%A 陈应华
%J 科学通报
%D 2009
%I 
%X 人类Ⅰ型免疫缺陷病毒(human immunodeficiency class I, HIV-1)包膜蛋白gp41的近膜端外部区(membrane proximal external region, MPER)在HIV-1的各个分化株之间相当保守, 这暗示MPER区对于病毒的生存和侵染均具有十分重要的作用. 目前研究表明, 两个靶向HIV-1且具有最广泛中和活性的单抗2F5和4E10, 都特异地识别该区域, 进而有效地抑制包膜蛋白介导的病毒膜融合过程. 我们先前的研究表明, 4E10抗体表位的抗原性和免疫原性会随着gp41融合核心区域的结构调整而发生显著的改变, 提示在gp41蛋白的MPER区与融合核心区之间很有可能存在某种联系, 并与gp41介导的膜融合过程相关. 本研究利用各种不同的gp41融合核心区衍生多肽, 检测了4E10表位多肽(D4E10P)与它们之间的反应性. 其中, 具有gp41蛋白核心区N-trimer结构的多肽(N-trimer-6HB)显示出很强的结合活性. 进一步对N-trimer-6HB多肽进行噬菌体文库筛选, 发现 4E10表位上一个短的模体序列(WF)很有可能对gp41的N-trimer和MPER区之间的相互作用发挥了至关重要的作用, 导致MPER区以潜在的方式参与病毒包膜和靶细胞膜间的融合过程.
%K HIV-1
%K gp41
%K N-trimer
%K MPER
%K 4E10
%U http://www.alljournals.cn/get_abstract_url.aspx?pcid=01BA20E8BA813E1908F3698710BBFEFEE816345F465FEBA5&cid=7C7E63796F062382A606A3A9833B8C05&jid=B40D4BA57FF46E45205A09B4DC283152&aid=A1728DFF2F5C95DCFEB4D6BC01783083&yid=DE12191FBD62783C&vid=318E4CC20AED4940&iid=9CF7A0430CBB2DFD&sid=3559FBE006544B4B&eid=0522AC581E488FBF&journal_id=0023-074X&journal_name=科学通报&referenced_num=0&reference_num=0