%0 Journal Article
%T 猪心线粒体可溶性ATP酶(F_1)与H~+-ATP酶复合体(F_0·F_1)的Arrhenius图比较
%A 周立莘
%J 科学通报
%D 1986
%I 
%X 线粒体H~+-ATP酶是一个很复杂的复合体,位于线粒体内膜,是偶联磷酸化的关键装置。它具有催化ATP合成和ATP水解的双重功能。H~+-ATP酶复合体由三部分组成:位于膜外的可溶性头部(F_1)、嵌在膜内疏水区的基部(F0)及联系F_1和F_0的柄(OSCP)。其中可溶性F_1是H~+-ATP酶的催化活性部分,当它从膜上分离下来后,虽然不再能催化ATP合成,仍具有水解ATP的功能。但对抑制剂寡霉素不敏感,对冷不稳定。当F_1与F_0和膜脂重新结合形成H~+-ATP酶复合体之后,催化ATP水解的活性又具有对抑制剂寡霉素的敏感性和对冷稳定性的性能。
%U http://www.alljournals.cn/get_abstract_url.aspx?pcid=01BA20E8BA813E1908F3698710BBFEFEE816345F465FEBA5&cid=7C7E63796F062382A606A3A9833B8C05&jid=B40D4BA57FF46E45205A09B4DC283152&aid=1ACC014E2A091971E5B99F1CFA946AF0&yid=4E65715CCF57055A&vid=4AD960B5AD2D111A&iid=5D311CA918CA9A03&sid=FED67FBA0A707330&eid=FED67FBA0A707330&journal_id=0023-074X&journal_name=科学通报&referenced_num=0&reference_num=0