%0 Journal Article
%T Purification and Properties of ε-Poly-L-lysine-degrading Enzyme from Kitasatospora sp. MY5-36<br>Kitasatospora sp.MY 5-36中e-聚赖氨酸降解酶的纯化及酶学性质
%A FENG Xiao-hai
%A XU Xiao-ying
%A YAO Zhong
%A XU Hong
%A <br>冯小海
%A 徐晓滢
%A 姚忠
%A 徐虹
%J 过程工程学报
%D 2007
%I 
%X 对Kitasatospora sp. MY 5-36中ε-聚赖氨酸降解酶(PLD酶)进行了纯化和酶学性质研究. 通过DEAE-Sepharose, Source 15Q, Mono Q三步阴离子交换层析从细胞中得到纯酶,收率达40.7%,纯化倍数为500倍. 经SDS-PAGE电泳、凝胶过滤层析检测PLD酶由2个同聚亚基组成,亚基和全酶相对分子量分别为43.6和87.0 kDa. PLD酶的最适反应温度为30℃,最适pH值为7.0, 20～40℃保存时酶活力稳定,50～60℃保存时酶活力迅速下降,最大反应速率Vmax=0.112 mmol/(L×min), 米氏常数Km=0.216 mmol/L. PLD酶是一种金属酶,能够被Co2 激活、被Ca2 抑制.
%K ε-聚赖氨酸降解酶(PLD酶)
%K 阴离子交换层析
%K 酶学性质
%U http://www.alljournals.cn/get_abstract_url.aspx?pcid=5B3AB970F71A803DEACDC0559115BFCF0A068CD97DD29835&cid=3FCF8B1A330466D5&jid=B9EE12934D19905403D996AE65CEEEED&aid=B257EA0CC6022D09BFD475BF68156BE3&yid=A732AF04DDA03BB3&vid=DF92D298D3FF1E6E&iid=B31275AF3241DB2D&sid=86CBF6E43FA9E551&eid=C4B40BDE3E33484C&journal_id=1009-606X&journal_name=过程工程学报&referenced_num=0&reference_num=13