%0 Journal Article
%T Gβ1γ2蛋白的纯化及其与腺苷酸环化酶的互作关系
%A 陈巨莲
%A 倪汉祥
%A 孙京瑞
%A G. Weng
%J 中国科学 生命科学
%D 2003
%I 
%X 对G蛋白Gβ1γ2亚基及偶联组分在信号传导中的作用进行了初步研究. 以离体昆虫细胞Sf9(Spodoptera frugiperda, 秋粘虫卵巢细胞)或H5(Trichoplusia ni, 粉纹夜蛾细胞)为生物反应器, 高效表达了G蛋白Gβ1γ2亚基. 用Ni-NTA亲和层析柱, 经快速蛋白纯化技术(FPLC)获得高纯度的GGβ1γ2. 活性测定表明, 纯化的GGβ1γ2能显著刺激腺苷酸环化酶(AC2)的活力. 应用基于表面胞质团共振现象的BIAcore技术, 采用生物传感芯片NTA(biosensor chip NTA)直接证明腺苷酸环化酶2 (AC2)的胞质末端C2区域为G蛋白Gβ1γ2亚基的结合区, 从而明确了二者互作的活性位点和结合位点同位于该区域.
%K G蛋白Gβ1γ2亚基
%K 表面胞质团共振(SPR)
%K 腺苷酸环化酶(AC)
%K BIAcore技术
%K 信号传导
%U http://www.alljournals.cn/get_abstract_url.aspx?pcid=90BA3D13E7F3BC869AC96FB3DA594E3FE34FBF7B8BC0E591&jid=DBE4ECF0864647819971514F9C47DC38&aid=E52E990AEAEED8DF&yid=D43C4A19B2EE3C0A&vid=27746BCEEE58E9DC&iid=CA4FD0336C81A37A&sid=014B591DF029732F&eid=0401E2DB1F51F8DE&journal_id=1006-9259&journal_name=中国科学C辑&referenced_num=2&reference_num=13