%0 Journal Article
%T 蛋白磷酸酶-1对凋亡酶-3水解的PAK2活性的负调控机制
%A 王进骏
%A 王志新
%J 中国科学 生命科学
%D 2007
%I 
%X p21激活的蛋白激酶2(PAK2)可以通过与小G蛋白Cdc42和Rac结合而激活,也可以通过凋亡酶-3(caspase-3)的水解作用而激活.PAK2的这2种激活方式都需要其402位苏氨酸残基(Thr-402)发生自磷酸化.对于PAK2激活的研究已经有近10年的时间,但PAK2活性的负调控机制仍然不清楚.本文采用酶活性不可逆改变动力学的方法研究了蛋白磷酸酶1催化亚基(PP1α)对凋亡酶-3(caspase-3)水解的PAK2活性的调控机制.根据在PP1α存在下PAK2的底物反应动力学方程,我们确定了游离酶和酶-底物复合物的微观失活动力学常数.结果表明:(ⅰ)PP1α可以直接使PAK2活化环上的Thr-402去磷酸化,从而下调PAK2的激酶活力;(ⅱ)外源蛋白或多肽底物结合在PAK2活性位点上可以降低PAK2自激活和失活的速度.本文所建立的方法不仅可以用于研究酶活性调节的修饰反应动力学,还可以研究底物对修饰反应的影响,为研究蛋白激酶和磷酸酶的作用机理奠定了理论基础.
%K p21激活的蛋白激酶
%K 凋亡酶-3
%K 底物反应动力学
%K 磷酸化
%K 去磷酸化
%U http://www.alljournals.cn/get_abstract_url.aspx?pcid=90BA3D13E7F3BC869AC96FB3DA594E3FE34FBF7B8BC0E591&jid=DBE4ECF0864647819971514F9C47DC38&aid=C3190B9C7DE94A98B64F262663055FFC&yid=A732AF04DDA03BB3&vid=42425781F0B1C26E&iid=94C357A881DFC066&sid=8C267C8DC97FEEEF&eid=51F9E747BA1ACB45&journal_id=1006-9259&journal_name=中国科学C辑&referenced_num=0&reference_num=38