%0 Journal Article
%T PURIFICATION AND PROPERTIES OF PENICILLIN V ACYLASE FROM FUSARIUM OXYSPORUM<br>尖镰孢青霉素V酰化酶的纯化及性质
%A Feng Ying Cui Fumian
%A <br>冯瑛
%A 崔福绵
%J 微生物学报
%D 1996
%I 
%X 通过硫酸铵沉淀、硅藻土吸附、DEAD-纤维素离子交换层析和Sephadex G-200凝胶过滤,由尖镰孢(Fusarium oxysporum)FP941培养滤液中得到了聚丙烯酰胺凝胶电泳均一的青霉素V酰化酶。酶作用最适pH为7.0,最适温度为50℃。酶在pH6.0—8.0和42℃以下稳定。酶作用青霉素V的米氏常数Km为4.65×10~(-3)mol/L;苯氧乙酸是酶的竞争性抑制剂,抑制常数Ki为23.87×10~(-3)mol/L;6-氨基青霉烷酸是酶的非竞争性抑制剂,抑制常数Ki为30.01×10~(-3)mol/L。某些金属离子对酶有抑制作用,Fe~(2+)最强,其次是Hg~(2+)和Cu~(2+)。用SDS凝胶电泳测定酶亚基分子量为77600;用分子筛测定自然酶分子量为148000。
%K Penicillin V acylase
%K Fusarium oxysporum<br>青霉素V酰化酶
%K 尖镰孢
%U http://www.alljournals.cn/get_abstract_url.aspx?pcid=90BA3D13E7F3BC869AC96FB3DA594E3FE34FBF7B8BC0E591&jid=A3C6BA55AB623B90FA9104CFFC826F3C&aid=6D70FC6F56196D6846988CF6F40AAA87&yid=8A15F8B0AA0E5323&vid=933658645952ED9F&iid=B31275AF3241DB2D&sid=BEE722AB5028E81F&eid=68FDAD96FCC0AB1B&journal_id=0001-6209&journal_name=微生物学报&referenced_num=0&reference_num=1