%0 Journal Article
%T Expression, Purification and Enzymatic Characterization of Thermus thermophilus HB8 Aspartate Aminotransferase in Escherichia coli<br>极端嗜热菌Thermus thermophilus HB8中天冬氨酸转氨酶在大肠杆菌中的表达、纯化及酶学性质研究
%A ZHOU Hu
%A HONG Yuan
%A YAN Ming
%A XU Lin
%A <br>周华
%A 洪媛
%A 严明
%A 许琳
%J 微生物学报
%D 2007
%I 
%X 为获得具有热稳定性的天冬氨酸转氨酶，从极端嗜热细菌Thermus thermophilus HB8中克隆得到天冬氨酸转氨酶基因aspC，并在大肠杆菌BL21(DE3)和Rosetta(DE3)中进行表达，发现在Rosetta(DE3)中具有较高的表达量。重组酶的最适反应pH是7.0，37 ℃下在pH8～10的缓冲液中保温1 h酶活几乎不改变。重组酶反应的最适温度为75 ℃，酶活稳定的温度范围为25～55℃。重组酶在65℃时半衰期为3.5h，75℃时为2.5h。重组酶的KmKG为7.559mmol/L，VmaxKG为0.086mmol/(L·min)，KmAsp为2.031mmol/L，VmaxAsp为0.024mmol/(L·min)。Ca2+、Fe3+、Mn2+等金属离子对酶活性有微弱抑制作用。
%K aspartate aminotransferase
%K Thermus thermophilus HB8
%K expression
%K purification
%K characterization<br>天冬氨酸转氨酶
%K Thermus
%K thermophilus
%K HB8
%K 表达
%K 纯化
%K 酶学性质
%U http://www.alljournals.cn/get_abstract_url.aspx?pcid=90BA3D13E7F3BC869AC96FB3DA594E3FE34FBF7B8BC0E591&jid=A3C6BA55AB623B90FA9104CFFC826F3C&aid=B358BA7796138DFE0EA2F89E76661ED7&yid=A732AF04DDA03BB3&vid=EA389574707BDED3&iid=0B39A22176CE99FB&journal_id=0001-6209&journal_name=微生物学报&referenced_num=0&reference_num=0