%0 Journal Article
%T Purification and characterization of a novel fibrinolytic enzyme from Paecilomyces militaris<br>蛹虫草无性型深层培养液中纤溶酶的分离纯化和酶学性质研究
%A ZHANG Wen-Shu
%A LIU Xiao-Lan
%A ZHENG Xi-Qun
%A SHI Xi
%A DONG Yu-Cheng
%A <br>张雯舒
%A 刘晓兰
%A 郑喜群
%A 时晰
%A 董玉成
%J 微生物学通报
%D 2012
%I 
%X 【目的】确立蛹拟青霉深层培养液中高纯度、高纤溶活性纤溶酶的分离纯化方法并测定其酶学性质。【方法】采用硫酸铵盐析、Sephadex G-25凝胶色谱、Phenyl-Sepharose HP疏水相互作用色谱、CM-Sepharose FF弱阳离子交换色谱和Superdex 75凝胶色谱对蛹拟青霉纤溶酶进行分离。用Lowry法测定蛋白质浓度, 纤维蛋白平板法测定其纤溶活性, SDS-PAGE鉴定其纯度并确定其分子量, IEF法测定其等电点。【结果】研究发现, 以蔗糖和豆饼为培养基主要基质时, 蛹拟青霉深层培养可以产生至少两种纤溶酶。提纯后的纤溶酶Ⅱ比活力达到800.46 U/mg, 总纯化倍数为30.07倍。纤溶酶Ⅱ的相对分子量和等电点分别为32 kD和9.3±0.2。纤溶酶Ⅱ是一种糖蛋白, 总含糖量为0.98% (w/v)。该酶可以顺次降解人血纤维蛋白(原)的α、β和γ链。其最适作用pH及温度分别为7.4和41 °C。Aprotinine与PMSF对该纤溶酶的活性完全抑制, 推测此纤溶酶可能是一种丝氨酸蛋白酶。【结论】单一的高纤溶活性纤溶酶的获得和酶学性质的确定，为该酶开发成为新型溶栓药物提供了理论依据。
%K Paecilomyces militaris
%K Fibrinolytic enzyme
%K Purification
%K Characterization<br>蛹拟青霉
%K 纤溶酶
%K 分离纯化
%K 酶学性质
%U http://www.alljournals.cn/get_abstract_url.aspx?pcid=90BA3D13E7F3BC869AC96FB3DA594E3FE34FBF7B8BC0E591&jid=78024727B5F4EF6AA9CA8E605B5FC464&aid=E4F2BB13B491C0BF30648C2EB027BF12&yid=99E9153A83D4CB11&vid=7C3A4C1EE6A45749&iid=59906B3B2830C2C5&sid=65A936AA46C30FB3&eid=82D2CD7E370B154A&journal_id=0253-2654&journal_name=微生物学通报&referenced_num=0&reference_num=0