%0 Journal Article
%T STUDIES ON PURIFICATION AND SOME PROPERTIES OF PROTEASE BP FROM BACILLUS PUM1LUS<br>短小芽孢杆菌碱性蛋白酶BP的纯化和性质
%A Qiu Xiubao
%A <br>邱秀宝
%A 高东
%A 王颖达
%J 微生物学报
%D 1994
%I 
%X 短小芽孢杆菌产生的碱性蛋白酶BP经CM—Sephadex-C-50和Sephadex-G75两个柱层析,得到了聚丙烯酰胺凝胶电泳纯的酶组分,比活力从1307μ/mg提高到5538μ/mg.活力回收为21%,酶水解酪蛋白的最适反应温度为50℃,最适pH为9.5,Mn~2+、Ca~2+对酶有激活作用,Hg2+、Ag~+对酶有抑制作用.酶的热稳定性不高,但在Ca~2+保护下,热稳定性明显提高.酶的最适作用底物为酪蛋白,对血红蛋白、蛇毒蛋白、牛血清蛋白、卵蛋白、核糖核酸酶也有水解作用.对酪蛋白的Km为0.62%,V_max为50μg/min.DFP可完全抑制酶活性,PMSF和NBS也严重抑制酶活力,PCMB、_o-PTH和EDTA几乎不抑制酶活力.纯酶的分子量为25000Dal.该酶蛋白含有17种氨基酸,其中甘氨酸(Gly)和丙氨酸(Ala)为主要氨基酸.
%K Bacillus pumilus
%K Protease
%K Purification and property<br>短小芽孢杆菌
%K 蛋白酶
%K 提纯和性质
%U http://www.alljournals.cn/get_abstract_url.aspx?pcid=90BA3D13E7F3BC869AC96FB3DA594E3FE34FBF7B8BC0E591&jid=A3C6BA55AB623B90FA9104CFFC826F3C&aid=C8FCBA0E1B564FB360FC562A74E00BF5&yid=3EBE383EEA0A6494&vid=339D79302DF62549&iid=E158A972A605785F&sid=2AC7DCCBBC26ECF8&eid=B1E36BF7B9783A85&journal_id=0001-6209&journal_name=微生物学报&referenced_num=15&reference_num=3