%0 Journal Article
%T PURIFICATION AND CHARACTERIZATION OF METHYLMALONYL-CoA MUTASE AND METHYLMALONYL- CoA RACEMASE FROM A RIFAMYCIN SV-PRODUCING AMYCOLATOPSIS MEDITERRANEI U32<br>地中海拟无枝酸杆菌甲基丙二酰CoA变位酶和消旋酶的纯化及性质
%A Zhang Weiwen Jiao Ruishen
%A <br>张蔚文
%A 焦瑞身
%J 微生物学报
%D 1996
%I 
%X 采用原生质体裂解方法确定甲基丙二酰CoA变位酶(MCM)和消旋酶(MCR)均是胞浆内酶。各经过四步纯化得到电泳纯酶。纯化MCM酶的比活力为12.84u/mg,纯化倍数为528,酶活回收为60％,纯化的MCM酶服从典型的米氏底物饱和曲线,对琥珀酰CoA和辅酶B_(12)的K_m值分别为9.723#mol/L和0.1277#mol/L。经SephadexG-150测定MCM分子量约为134.000±2000,SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳显示两条分子量分别为67000和65000的蛋白带,说明该酶由两个大小不等亚基组成。吸收光谱测定每摩尔纯化全酶含两摩尔辅酶B_(12)。纯化MCR酶比活力为2.305u/mg,纯化倍数96,酶活回收46.7％。MCR酶由两个分子量均为17500的亚基组成。MCR酶活性能被二价金属离子Cu2+、Co2+、Mg2+、Mn2+和Fe2+所促进。两酶的酶学性质和其他生物来源的MCM、MCR酶明显相似。
%K A
%K mediterranei U32
%K Methylmalonyl-CoA mutase
%K Methylmalonyl-CoA racemase
%K Purification
%K Characterization<br>地中海拟无枝酸杆菌
%K 甲基丙二酰CoA变位酶
%K 消旋酶
%K 纯化
%K 酶学性质
%U http://www.alljournals.cn/get_abstract_url.aspx?pcid=90BA3D13E7F3BC869AC96FB3DA594E3FE34FBF7B8BC0E591&jid=A3C6BA55AB623B90FA9104CFFC826F3C&aid=6D70FC6F56196D68EEF8A0DD8CBA3C86&yid=8A15F8B0AA0E5323&vid=933658645952ED9F&iid=38B194292C032A66&sid=FCD27DC5E1F2EEE7&eid=334E2BB8B9A55ABB&journal_id=0001-6209&journal_name=微生物学报&referenced_num=1&reference_num=2