%0 Journal Article
%T On-colunn Refolding of EC-SOD Inclusion Bodies, Purification and Stability Study<br>EC-SOD包涵体的柱上复性、纯化及稳定性研究
%A ZHU Xi-qiang
%A YUAN Qin-Sheng
%A <br>朱希强
%A 袁勤生
%J 微生物学通报
%D 2005
%I 
%X 利用H is-tag与金属离子的特异结合作用,通过金属(N i)亲和层析对EC-SOD包涵体进行柱上复性。考察蛋白上样量、尿素脱除速率和复性温度对复性效率的影响。利用N i-sepharose和Heparin-sepharose亲和柱对重折叠后的蛋白进行纯化,并研究复性蛋白的稳定性。结果表明,利用N i-sepharose亲和柱可以对EC-SOD进行复性,上样量越大,尿素脱除速率越快,复性效率越低;温度升高,复性效率增加。N i-sepharose对复性后蛋白具有纯化作用,经Heparin-sepharose亲和柱纯化后蛋白比活明显提高。复性蛋白在10℃~50℃温度范围内活性稳定,pH低于5大于10时,其稳定性显著降低,在尿素和盐酸胍溶液中复性蛋白的稳定性较弱。
%K Recombinant hEC-SOD
%K Inclusion bodies
%K On-column refolding
%K Purification<br>重组人EC-SOD
%K 包涵体
%K 柱上复性
%K 纯化
%U http://www.alljournals.cn/get_abstract_url.aspx?pcid=90BA3D13E7F3BC869AC96FB3DA594E3FE34FBF7B8BC0E591&jid=78024727B5F4EF6AA9CA8E605B5FC464&aid=9E352611C18107E0&yid=2DD7160C83D0ACED&vid=9971A5E270697F23&iid=E158A972A605785F&sid=74011071555EB4E5&eid=F24949CFDB502409&journal_id=0253-2654&journal_name=微生物学通报&referenced_num=4&reference_num=8