%0 Journal Article
%T PURIFICATION AND PROPERTIES OF SECRETORY ASPARTIC PROTEINASE FROM CANDIDA ALBICANS<br>白色念珠菌分泌型天冬氨酸蛋白酶的纯化与性质
%A WANG Dan-Min
%A LIU Li-Yin
%A YE Lu
%A GAO Lei
%A <br>王丹敏
%A 刘丽英
%A 叶路
%A 高磊
%J 微生物学通报
%D 2002
%I 
%X 利用硫酸铵分级沉淀和DEAE-Sephacel离子交换层析从白色念珠菌WD27培养液中提纯得到一种蛋白酶,纯化倍数为25.4,收率为5.2％。其活性可被抑胃肽特异抑制,初步鉴定该酶为天冬氨酸蛋白酶。该酶在酸性范围内有水解蛋白活性,最适作用pH为4.0,最适温度为37℃。酶在pH5.0～6.0、45℃以下较稳定,该酶具有较广的底物作用范围,对牛血红蛋白最敏感。酶作用于牛血红蛋白的米氏常数Km为0.814mmol/L。
%K Secretory aspartic proteinase
%K Purification
%K Property<br>白色念珠菌
%K 纯化
%K 性质
%U http://www.alljournals.cn/get_abstract_url.aspx?pcid=90BA3D13E7F3BC869AC96FB3DA594E3FE34FBF7B8BC0E591&jid=78024727B5F4EF6AA9CA8E605B5FC464&aid=8DC5A05A67E7DD45&yid=C3ACC247184A22C1&vid=771469D9D58C34FF&iid=0B39A22176CE99FB&sid=DB817633AA4F79B9&eid=340AC2BF8E7AB4FD&journal_id=0253-2654&journal_name=微生物学通报&referenced_num=1&reference_num=6