%0 Journal Article
%T The Research of Enzymology Characterization about Arginine Deiminase from Enterococcus faecalis<br>粪肠球菌精氨酸脱亚胺酶酶学性质研究
%A LI Cheng-Fu
%A LI Kai
%A LI Jia-You
%A JIAO Qing-Cai
%A LIU Qian
%A YI Li-Tao
%A <br>李成付
%A 李 凯
%A 李加友
%A 焦庆才
%A 刘 茜
%A 易立涛
%J 微生物学通报
%D 2008
%I 
%X 经硫酸铵分级沉淀、Q-Sepharose Fast Flow阴离子交换层析、SephadexG-75凝胶柱层析从NJ402自溶细胞超声破碎液中提纯得到精氨酸脱亚胺酶(ADI),纯化倍数为34.5,活力回收率为31.4%,经SDS-PAGE以及Native-PAGE测定结果表明,ADI亚基分子量约为46 kD,该酶非变性情况下的分子量约为190 kD左右,该酶为同四聚体结构.酶学,胜质研究结果表明:ADI催化最适温度和最适pH分别为50℃和6.5,在45℃以下和pH 5～8之间有很好的稳定性.ADI是L-型脱亚胺酶,具有严格的光学选择性,适当浓度的Mn2 、Mg2 、Co2 对ADI催化活力的促进作用较大,高浓度的Zn2 和Co2 对酶有一定程度的抑制作用,L-瓜氨酸对酶无抑制作用而L-鸟氨酸却表现出较强的抑制作用.ADI在最佳催化条件下作用于L-精氨酸的米氏常数为3.2686 mmol/L,最大反应速度为2.44 μmol/min.
%K Enterococcus faecalis NJ402
%K Arginine deiminase
%K Purification
%K Characterization<br>粪肠球菌NJ402
%K 精氨酸脱亚胺酶
%K 分离纯化
%K 酶学性质
%K 粪肠球菌
%K 精氨酸脱亚胺酶
%K 酶学性质
%K 研究
%K Enterococcus
%K Arginine
%K Deiminase
%K Characterization
%K Enzymology
%K 最大反应速度
%K 米氏常数
%K 催化条件
%K 最佳
%K 表现
%K 鸟氨酸
%K 瓜氨酸
%K 抑制作用
%K 程度
%K 高浓度
%K 催化活力
%K 选择性
%U http://www.alljournals.cn/get_abstract_url.aspx?pcid=90BA3D13E7F3BC869AC96FB3DA594E3FE34FBF7B8BC0E591&jid=78024727B5F4EF6AA9CA8E605B5FC464&aid=771CEC9A3883EA0C0D75D9EF37698D37&yid=67289AFF6305E306&vid=6209D9E8050195F5&iid=B31275AF3241DB2D&sid=3E078E4298F9D869&eid=1F9EBA4E17C0425F&journal_id=0253-2654&journal_name=微生物学通报&referenced_num=0&reference_num=13