%0 Journal Article
%T 一种简便、灵敏的ATPase活性测定法
%A 徐友涵
%A 宋錴毕
%J 生物化学与生物物理进展
%D 1986
%I 
%X 现有的ATPase活性测定方法是利用分光光度法,偶联丙酮酸激酶和乳酸脱氢酶的反应,测定NADH在340nm处光密度的减少,求出ATP的水解量,以及利用~(32)γ-ATP同位素测定或用比色法测定ATP水解的Pi等,后一方法因实验条件简单,仍是最常用的分析方法。Fiske建立的钼蓝比色法虽经改进,灵敏度仍较低。Itaya发现磷钼酸与孔雀石绿生成的复合物,有很高的克分子消光系数,可用于灵敏测定Pi。但用于ATPase分析时,酸性钼酸催化的底物ATP非酶促水解,将严重干扰对酶活性的测定。Lanzetta利用柠檬酸淬灭新生Pi(如
%U http://www.alljournals.cn/get_abstract_url.aspx?pcid=90BA3D13E7F3BC869AC96FB3DA594E3FE34FBF7B8BC0E591&jid=BC64BF105951C13A70499791E1DA6FA4&aid=11ECEC7F02E6E8FAF26374F6EE22F4F0&yid=4E65715CCF57055A&vid=FC0714F8D2EB605D&iid=E158A972A605785F&sid=0401E2DB1F51F8DE&eid=5C3443B19473A746&journal_id=1000-3282&journal_name=生物化学与生物物理进展&referenced_num=39&reference_num=0