%0 Journal Article
%T α－苦瓜子蛋白晶体结构中的次级相互作用的研究──Ⅰ结构中氢键相互作用的分析
%A 王耀萍
%A 陈世芝
%A 董贻诚
%A 任景山
%J 生物物理学报
%D 1994
%I 
%X α－苦瓜子蛋白是一种单链核糖体失活蛋白，具有Ｎ－糖苷酶活性，２．０Ａ分辨率的三维结构已经测定。α－苦瓜子蛋白中总共有３５３个氢键，其中主链原子间氢键１６５个，主链原子与侧链原子间氢键５４个，侧链原子间氢键２１个，蛋白分子中原子与溶水剂的氢键１１３个，主链Ｃ＝Ｏ，主链ＮＨ及侧链分子结构中有９５％的残基能生成氢键，Ａｓｐ．Ｇｌｕ、Ａｓｎ、Ｇｌｎ具有较强的生成多个氢键的能力，并对１３个没有任何氢键的残基作了分析。Ａｎ、Ｌｅｕ、Ｉｌｅ、ＧｌＵ、Ｇｌｎ在α螺旋中出现税率较大，Ｖａｌ、Ｌｅｕ、Ｔｙｒ、Ｉｌｅ、Ｔｈｒ在β结构中占了一半以上，Ａｒｇ容易形成远程的氢键，而Ｓｅｒ、Ｔｈｒ则容易形成近程氢键。某些氢键，特别是保守残基间的氢键，对形成蛋白分子局部特征构象和活性部位的特征构象有影响，α－苦瓜子蛋白的特定折叠方式对其与溶剂水分子成氢键有影响。
%K α－苦瓜子蛋白
%K 氢键
%K 结构
%U http://www.alljournals.cn/get_abstract_url.aspx?pcid=90BA3D13E7F3BC869AC96FB3DA594E3FE34FBF7B8BC0E591&jid=E0C9D9BBED813D6674AC13E942EAC86D&aid=7C6DDDFF97F6AD1562A5AF3DA2B040AA&yid=3EBE383EEA0A6494&vid=F3090AE9B60B7ED1&iid=CA4FD0336C81A37A&sid=2A8D03AD8076A2E3&eid=D3E34374A0D77D7F&journal_id=1000-6737&journal_name=生物物理学报&referenced_num=1&reference_num=2