%0 Journal Article
%T Cloning and Function Analysis of L-lactate Dehydrogenase Gene from Lactobacillus sp.MD-1<br>L-乳酸脱氢酶基因克隆及功能分析
%A 李剑
%A 唐赟
%A 梁凤来
%A 张心平
%A 刘如林
%J 生物工程学报
%D 2004
%I 
%X 构建了一株产D ,L_乳酸的乳杆菌 (Lactobacillussp .)MD_1的基因文库。利用乳酸脱氢酶和丙酮酸裂解酶缺陷的EscherichiacoliFMJ14 4作为宿主 ,通过互补筛选分离克隆到乳酸脱氢酶基因 (ldhL)。核酸序列分析表明 ,该基因以ATG为起始密码子编码 316个氨基酸残基组成的蛋白质 ,预测的分子量为 33 84kD ;5′端存在典型的启动子结构 ,3′端的终止子是不依赖于 ρ因子的转录终止子。ldhL编码的蛋白质有 3个保守区域 ,其中Gly13～Asp50保守区域是NADH的结合位点 ,Asp73～Ile10 0和Asn12.3～Arg15.4保守区是酶的活性部位。该ldhL和其他乳杆菌的ldhL基因和编码的氨基酸序列相似性较低 ,核苷酸序列相似性最高仅为 64.1% ,氨基酸序列相似性最高仅为 68.9% ,是新的L_乳酸脱氢酶基因
%K 乳杆菌（Lactobacillussp.）MD-1
%K L-乳酸脱氢酶基因
%K 互补筛选
%K 功能分析
%U http://www.alljournals.cn/get_abstract_url.aspx?pcid=90BA3D13E7F3BC869AC96FB3DA594E3FE34FBF7B8BC0E591&jid=A66E90C274451689E69F6F0291467824&aid=B3D0CD6772EE2AF28B2BB7E12D7ED458&yid=D0E58B75BFD8E51C&vid=A04140E723CB732E&iid=94C357A881DFC066&journal_id=1000-3061&journal_name=生物工程学报&referenced_num=0&reference_num=12