%0 Journal Article %T STUDIES ON RELATIONSHIP BETWEEN THE MOLECULAR FOLDING AND ACTIVITY OF ACTINIDIN IN DIFFERENT CONCENTRATIONS OF GUANIDINE HYDROCHLORIDE
中华猕猴桃蛋白酶在盐酸胍中分子折叠与活力的关系 %A Huang Shouqin Yan Sixu %A
黄守勤 %A 颜思旭 %J 生物物理学报 %D 1992 %I %X 中华猕猴桃蛋白酶(Actinidin)在盐酸胍溶液中活力变化结果提示:酶在0.1mol/L胍中活力略有升高,随胍浓度增大,活力先经历一个陡降区,在1—2mol/L胍中有个稳定区域,随胍浓度增大,活力继续下降。同时以荧光光谱,圆二色光谱研究该酶分子的构象变化。结果表明引起酶构象发生明显变化所需胍浓度(3mol/L)远比酶明显失活所需胍浓度(0.5mol/L)大。相同胍浓度下酶活力丧失速度快于构象变化速度。经5mol/L胍变性的酶直接稀释至胍浓度为0.05mol/L时,酶活力不能恢复,而构象迅速恢复。失活酶先稀释至胍浓度为1—2mol/L、再进一步稀释至胍浓度为0.05mol/L,活力能恢复50%左右。以上结果表明,相对于整个酶分子来说,活性中心的构象变化对变性剂更敏感。Actinidin的失活及复活过程是多相的复杂过程。 %K Actinidin %K Gu·HCl %K inactivation reactivation %K unfolding %K folding
盐酸胍 %K 折叠 %K 中华猕猴桃 %K 蛋白酶 %U http://www.alljournals.cn/get_abstract_url.aspx?pcid=90BA3D13E7F3BC869AC96FB3DA594E3FE34FBF7B8BC0E591&jid=E0C9D9BBED813D6674AC13E942EAC86D&aid=E3462437B99C8A2760FA20BB66917887&yid=F53A2717BDB04D52&vid=5D311CA918CA9A03&iid=38B194292C032A66&sid=F3549E0657848E2A&eid=20ADD38F841C6A4B&journal_id=1000-6737&journal_name=生物物理学报&referenced_num=0&reference_num=4