%0 Journal Article
%T α－苦瓜子蛋白晶体结构中的次级相互作用的研究Ⅱ疏水相互作用的分析
%A 董贻诚
%A 陈世芝
%A 朱曰荣
%A 王耀萍
%J 生物物理学报
%D 1996
%I 
%X α－苦瓜子蛋白结构模型中共有疏水残基１４１个，占践基总数的５７％。其中１２８个疏水残基有相互作用，占疏水残基的９１％。疏水残基之间的相互作用与其是否在α－螺旋或β片层内没有多大关系。本文着重分析了α－螺旋间和α螺旋与β结构之间的疏水相互作用；讨论了α５和大β片层中疏水残基与亲本残基的分布特点，这一特点对该蛋白分子最后折叠成特定的空间结构有重要影响。类似的情况在同源蛋白天花粉蛋白中也是存在的。
%K α－苦瓜子蛋白
%K 疏水相互作用
%K 晶体结构
%U http://www.alljournals.cn/get_abstract_url.aspx?pcid=90BA3D13E7F3BC869AC96FB3DA594E3FE34FBF7B8BC0E591&jid=E0C9D9BBED813D6674AC13E942EAC86D&aid=BDBED1B2AB7109118A882485548DAB6F&yid=8A15F8B0AA0E5323&vid=59906B3B2830C2C5&iid=CA4FD0336C81A37A&sid=659D3B06EBF534A7&eid=96C778EE049EE47D&journal_id=1000-6737&journal_name=生物物理学报&referenced_num=0&reference_num=3