%0 Journal Article
%T α螺旋和β折叠连接短肽的构象分析──蛋白质超二级结构模块（MOTIF）研究（Ⅰ）
%A 孙之荣
%A Tom Blundell
%J 生物物理学报
%D 1994
%I 
%X 对２４０个分辨率在２５Ａ以上较高度蛋白质结构中α螺旋和β折叠的连接短肽进行了系统分析。着重研究了一个至五个残基长的短连接肽，依它们所连接的二级结构分成四种类型分析，即αααβ和ββ。对非规则结构区，作者采用了五种残基构象状态－ａ，ｂ，ｃ，ｌ，ｔ－，进行系统研究，识别出５０种发生频率在５次以上的非规则结构，其中出现次数多于２５次的有１１种类型。这１１种类型的连接多肽是较普遍发生的。此结果对揭示蛋白质非规则结构区的结构规律有一定意义为超二级结构结构模型和预测的进一步研究建立了基础。
%K 连接短肽
%K α螺旋
%K β折叠
%K 超二级结构
%K 构象分析
%U http://www.alljournals.cn/get_abstract_url.aspx?pcid=90BA3D13E7F3BC869AC96FB3DA594E3FE34FBF7B8BC0E591&jid=E0C9D9BBED813D6674AC13E942EAC86D&aid=7C6DDDFF97F6AD15044645F87B978100&yid=3EBE383EEA0A6494&vid=F3090AE9B60B7ED1&iid=0B39A22176CE99FB&sid=F50A8B5513721E1C&eid=D0182A31A5EB14BA&journal_id=1000-6737&journal_name=生物物理学报&referenced_num=2&reference_num=0