%0 Journal Article
%T 钙调蛋白的结构与功能(下)
%A 徐友涵
%J 生物化学与生物物理进展
%D 1985
%I 
%X 四、钙调蛋白的构象 CaM分子本身无酶的活性,在无Ca~(2+)情况下,也无生物活性。自从1973年Teo等人鉴定它是一种钙结合蛋白以来,人们用各种物理、化学手段发现Ca_(2+)的结合引起蛋白强烈的构象变化,Ca~(2+)·CaM复合物才能与靶蛋白结合形成一个活性全酶,因此CaM构象问题是其调控机制的中心问题。 1.研究构象的方法 (1)圆二色性与紫外差谱的研究 Klee测定CaM的远紫外CD谱,在EGTA存在下,椭圆度Q]_(221nm)=-11500度·cm~2/分·克分子,相当35％螺旋,50％无规卷曲,20％β-折迭。而在0.3mM Ca~(2+)存在下,Q]_(221nm)增加约20％,相当于α螺旋增加5—8％,无规卷曲相
%U http://www.alljournals.cn/get_abstract_url.aspx?pcid=90BA3D13E7F3BC869AC96FB3DA594E3FE34FBF7B8BC0E591&jid=BC64BF105951C13A70499791E1DA6FA4&aid=52DC75FC3D2E3DFE4F55B0867768C36A&yid=74E41645C164CD61&vid=59906B3B2830C2C5&iid=0B39A22176CE99FB&sid=BCA2697F357F2001&eid=EA389574707BDED3&journal_id=1000-3282&journal_name=生物化学与生物物理进展&referenced_num=7&reference_num=0