%0 Journal Article
%T 丝氨酸蛋白酶抑制剂的结构与功能
%A 戚正武
%J 生物化学与生物物理进展
%D 1988
%I 
%X 本文介绍了三种丝氨酸蛋白酶抑制剂。绿豆胰蛋白酶抑制剂与慈菇蛋白酶抑制剂均为双头抑制剂,分别由72与141个氨基酸残基所组成。绿豆抑制剂能被胃蛋白酶降解为活性中心分别为Lys及Arg的两个活性碎片,其抑制剂本身及Lys碎片的晶体结构已阐明。慈菇抑制剂有A、B两个主要组份,两者对不同蛋白酶有不同抑制活性,是一种新类型的抑制剂。天花粉胰蛋白酶抑制剂是迄今已知的最小多肽抑制剂,共含27个氨基酸残基,用2D-NMR研究了它的构象。讨论了上述三种抑制剂的异同。
%U http://www.alljournals.cn/get_abstract_url.aspx?pcid=90BA3D13E7F3BC869AC96FB3DA594E3FE34FBF7B8BC0E591&jid=BC64BF105951C13A70499791E1DA6FA4&aid=B840C90916AC2ABFB1E20460A5C902AF&yid=0702FE8EC3581E51&vid=23CCDDCD68FFCC2F&iid=94C357A881DFC066&sid=3224764AEAFCF8C2&eid=C6EC7357BCACD3A4&journal_id=1000-3282&journal_name=生物化学与生物物理进展&referenced_num=3&reference_num=0