%0 Journal Article
%T Purification of Recombinant Streptokinase (r-SK) and Preparation and Characterization of Anti-r-SK Monoclonal Antibody<br>基因工程链激酶(r—SK)纯化及其单克隆抗体制备和鉴定
%A Ding Hao Zhu Yunsong Wu Xiaoli Zhou Xinghua Song Houyan
%A <br>丁皓
%A 朱运松
%A 吴晓俐
%A 周兴华
%A 宋后燕
%J 生物工程学报
%D 1994
%I 
%X 采用Rotofor等电聚焦和分子筛技术纯化大肠杆菌表达的重组链激酶(r—SK)，其纯度为97%。比活性1×106IU／mg，回收率41％。分析所纯化的r—SK　N端氨基酸顺序证实其1—15个氨基酸顺序与SK基因的核苷酸顺序所示3联密码子一致。以纯化r—SK为抗原，通过杂交瘤技术构建了分泌抗r—SK单克隆抗体(McAb)杂交瘤细胞(4D11)，该McAb属IgG1亚型．特异地作用于r-SK和C组口溶血性链球菌分泌的SK。用底物显色法测定该McAb可抑制SK对纤溶酶原的激活。Western blot法证实该McAb能识别分子量为16 250Da的r—SK的CNBr裂解片段。推测SK蛋白中第71残基至第237残基间的氨基酸顺序参与SK与纤溶酶原的结合。
%K Recombiant streptokinase
%K isoelectric focusing
%K monoclonal antibody
%K activity of streptokinase<br>重组链激酶，等电聚焦，单克隆抗体，链激酶活性
%U http://www.alljournals.cn/get_abstract_url.aspx?pcid=90BA3D13E7F3BC869AC96FB3DA594E3FE34FBF7B8BC0E591&jid=A66E90C274451689E69F6F0291467824&aid=0795B99E992E80EE35705E83AF2CEC8F&yid=3EBE383EEA0A6494&vid=F3090AE9B60B7ED1&iid=CA4FD0336C81A37A&sid=014B591DF029732F&eid=BFE7933E5EEA150D&journal_id=1000-3061&journal_name=生物工程学报&referenced_num=0&reference_num=1