%0 Journal Article
%T Cloning,Expression,Purification and Preliminary Crystallographic Analysis of Caenorhabditis elegans Enoyl-CoA Hydratase<br>线虫烯脂酰CoA水合酶的克隆、表达、纯化及初步晶体学分析
%A LI Zhijie
%A ZHANG Kai
%A ZHAI Yujia
%A ZHOU Qiangjun
%A GENG Yunqi
%A SUN FeiNational Laboratory of Biomacromolecules
%A Institute of Biophysics
%A Chinese Academy of Sciences
%A Beijing
%A People
%A ''s Republic of China
%A Key Laboratory of Molecular Microbiology
%A Biotechnology
%A <br>李志杰
%A 张凯
%A 翟宇佳
%A 周强军
%A 耿运琪
%A 孙飞
%J 生物物理学报
%D 2010
%I 
%X 生物体β-氧化循环是脂肪酸氧化分解的主要途径，许多代谢疾病都与其密切相关。线虫β-氧化循环与人类相似，但线虫β-氧化循环的研究报道却很少。线虫基因C32E8.9编码的蛋白被WormBase命名为烯脂酰CoA水合酶（WormBase ID：CE29693），被推测具有催化β-氧化循环第二步反应的功能。作者将C32E8.9基因克隆到原核表达载体上，在大肠杆菌中获得高效表达，并分别纯化了母体蛋白以及硒代蛋白衍生物。多角度静态光散射实验表明该蛋白的聚合状态为三聚体。该蛋白在沉淀剂2-甲基-2,4-戊二醇的作用下形成可供衍射分析的六棱柱形状晶体，空间群为P21，晶胞参数为a=79.0?，b=82.4?，c=79.2?，α=γ=90.0°，β=120°，数据分析表明该晶体非单晶，是一种罕见的蛋白质“三晶”——包含三套晶格。
%K fatty acid &beta
%K -oxidation spiral
%K enoyl-CoA hydratase
%K Caenorhabditis elegans
%K size exclusion chromatography with multi-angle light scattering detection
%K tricrystal<br>脂肪酸&beta
%K -氧化循环
%K 烯脂酰CoA水合酶
%K 线虫
%K 多角度静态光散射
%K 三晶
%U http://www.alljournals.cn/get_abstract_url.aspx?pcid=90BA3D13E7F3BC869AC96FB3DA594E3FE34FBF7B8BC0E591&jid=E0C9D9BBED813D6674AC13E942EAC86D&aid=4BAE11F6B439E50C89AF2CB6528201F4&yid=140ECF96957D60B2&vid=96C778EE049EE47D&iid=CA4FD0336C81A37A&sid=42425781F0B1C26E&eid=B6DA1AC076E37400&journal_id=1000-6737&journal_name=生物物理学报&referenced_num=0&reference_num=0