%0 Journal Article
%T PRELIMINARY STUDIES ON ISOLATION,PURIFICATION AND SOME PROPERTIES OF THE β-N-ACETYL-D-GLUCOSAMINIDASE FROM ERIOCHEIR SINENSIS<br>中华绒螯蟹（Eriocheir sinensis）N-乙酰-β-D-氨基葡萄糖苷酶的分离纯化及性质的初步研究
%A HUANG Xiao-Hong
%A CHEN Hong-Hui
%A HUANG Yi-Fan
%A <br>黄小红
%A 陈宏惠
%A 黄一帆
%J 水生生物学报
%D 2007
%I 
%X 本研究以中华绒螯蟹内脏为材料,经过硫酸铵沉淀分级分离、两次DEAE-32离子交换柱层析和Sephadex G-100分子筛柱层析纯化,获得比活力为4490.79U/mg、纯化倍数为28.07倍的聚丙烯酰胺凝胶电泳纯的N-乙酰-β-D-氨基葡萄糖苷酶制剂。酶分子中各亚基的分子量分别为121.219、8.63和73.48 kD,等电点为4.5。以对-硝基苯-N-乙酰-β-D-氨基葡萄糖为底物,进行酶催化底物水解的反应动力学研究,结果表明：酶催化底物反应的最适pH为5.5,最适温度为45℃。该酶在pH4.9—9.3区域或40℃以下处理30min,酶活力保持稳定。酶促反应动力学符合米氏双曲线方程,测得米氏常数Km为0.357 mmol/L,最大反应速度Vm为10.41μmol/L.min。酶催化pNP-β-D-GlcNAc反应的活化能为76.50kJ/mol。金属离子对酶的效应试验表明：Mg^2＋、Ca^2＋和Ba^2＋对酶活力没有影响。Na＋对酶有激活作用,Li^＋、K^＋、Zn^2＋、Hg^2＋、Pb^2＋、Cu^2＋和Al3＋对酶活力表现出不同程度的抑制作用。
%K 中华绒螯蟹
%K N-乙酰-β-D-氨基葡萄糖苷酶
%K 分离纯化
%K 动力学
%K 稳定性
%U http://www.alljournals.cn/get_abstract_url.aspx?pcid=90BA3D13E7F3BC869AC96FB3DA594E3FE34FBF7B8BC0E591&jid=256651267D5D2E4520A7707D05E98747&aid=849A5F3131EE5143&yid=A732AF04DDA03BB3&vid=4AD960B5AD2D111A&iid=E158A972A605785F&sid=CA4FD0336C81A37A&eid=1FA4E9C3E6E88FC8&journal_id=1000-3207&journal_name=水生生物学报&referenced_num=3&reference_num=25