%0 Journal Article
%T THE INTERACTION OF FLUORESCENCE PROBE BIS-ANS WITH TRIOSE PHOSPHATE ISOMERASE<br>荧光探针Bis-ANS和磷酸丙糖异构酶的相互作用
%A Ruan Kangcheng
%A <br>阮康成
%J 生物物理学报
%D 1992
%I 
%X 研究了极性荧光探针Bis-ANS和磷酸丙糖异构酶的相互作用。我们发现由磷酸丙糖异构酶(TIM)中Trp残基和结合在TIM分子上的Bis-ANS之间的能量传递引起的Trp残基荧光的淬灭呈双相性,表明Bis-ANS在TIM分子上可能有2个不相同的结合位点,其结合的解离平衡常数Kd分别为3.3μM和17.0μM。底物GDP引起已结合的Bis-ANS荧光强度进一步增强和荧光谱的蓝移说明GDP可影响Bis-ANS在TIM分子上结合部位的构象,使其疏水性增强。我们还观察到由于结合在同一TIM分子上的Bis-ANS之间的能量传递引起的退偏振,进一步证明Bis-ANS有2个结合部位在1—2800bar压力范围里,增高压力引起结合在TIM分子上的Bis-ANS荧光进一步增强和光谱蓝移,说明TIM在压力下解离成亚基的过程中发生了Weber提出的"conformationaldrift。
%K Fluoresecence Probe
%K Flucrescence quenching
%K Fluorescence spectrum
%K Fluoresence polarization<br>荧光探针
%K 荧光光谱
%K 淬灭效应
%U http://www.alljournals.cn/get_abstract_url.aspx?pcid=90BA3D13E7F3BC869AC96FB3DA594E3FE34FBF7B8BC0E591&jid=E0C9D9BBED813D6674AC13E942EAC86D&aid=6F4B2AF07746A9C44A85004AB9B21120&yid=F53A2717BDB04D52&vid=5D311CA918CA9A03&iid=E158A972A605785F&sid=8DBE05486163BAB2&eid=6D6B4A516C7DB6EE&journal_id=1000-6737&journal_name=生物物理学报&referenced_num=0&reference_num=3